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L1·Biochimie

Acides aminés et protéines

Structure et classification des 20 acides aminés, propriétés acido-basiques et pHi, liaison peptidique, structures primaire à quaternaire, repliement et dénaturation, méthodes de séparation : le chapitre de biochimie structurale de PASS et L1.

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Sommaire détaillé

  1. 01Les acides aminéslire l'aperçu ↓
    • 1.1 La structure générale
    • 1.2 La classification selon la chaîne latérale
    • 1.3 Les acides aminés essentiels
  2. 02Les propriétés acido-basiques
    • 2.1 Les pKa
    • 2.2 Le point isoélectrique
  3. 03La liaison peptidique et la structure primaire
    • 3.1 La liaison peptidique
    • 3.2 La structure primaire
  4. 04Les structures secondaire, tertiaire et quaternaire
    • 4.1 La structure secondaire
    • 4.2 La structure tertiaire
    • 4.3 La structure quaternaire
    • 4.4 Repliement et dénaturation
  5. 05Séparer et étudier les protéines
  6. 06Méthode, pièges et sujets
    • 6.1 Les pièges
    • 6.2 Sujets probables (QCM et questions courtes)

Aperçu gratuit — la première partie en entier

1Les acides aminés

1.1La structure générale

H2N−CαH(R)−COOH\displaystyle H_2N - C_\alpha H(R) - COOH
  • Le carbone α porte quatre substituants différents : il est asymétrique (chiral), sauf pour la glycine, dont la chaîne latérale est un atome d'hydrogène.
  • Les acides aminés des protéines sont de configuration L (représentation de Fischer : groupement amine à gauche). Les acides aminés D existent dans la nature (paroi bactérienne, certains peptides) mais pas dans les protéines synthétisées par les ribosomes.
  • À pH physiologique (≈ 7,4), l'acide aminé est un zwitterion (ion dipolaire) : H3N+−CH(R)−COO−H_3N^+ - CH(R) - COO^-.

1.2La classification selon la chaîne latérale

Les 20 acides aminés standards codés par le code génétique se classent selon la polarité et la charge de leur chaîne latérale à pH 7
GroupeAcides aminés (code à trois lettres, à une lettre)Caractéristique
Apolaires, aliphatiquesGlycine (Gly, G), Alanine (Ala, A), Valine (Val, V), Leucine (Leu, L), Isoleucine (Ile, I), Méthionine (Met, M), Proline (Pro, P)Hydrophobes, au cœur des protéines ; la proline a une chaîne cyclique liée à l'azote (acide « imino »)
AromatiquesPhénylalanine (Phe, F), Tyrosine (Tyr, Y), Tryptophane (Trp, W)Absorbent dans l'ultraviolet à 280 nm (surtout Trp et Tyr)
Polaires non chargésSérine (Ser, S), Thréonine (Thr, T), Cystéine (Cys, C), Asparagine (Asn, N), Glutamine (Gln, Q)Liaisons hydrogène ; la cystéine forme des ponts disulfure
Acides (chargés négativement)Aspartate (Asp, D), Glutamate (Glu, E)Chaîne portant un −COO−-COO^-
Basiques (chargés positivement)Lysine (Lys, K), Arginine (Arg, R), Histidine (His, H)Chaîne portant une amine ou un groupement guanidinium ; l'histidine est partiellement protonée à pH 7

1.3Les acides aminés essentiels

Chez l'adulte, neuf acides aminés sont essentiels : histidine, isoleucine, leucine, lysine, méthionine, phénylalanine, thréonine, tryptophane, valine.

La suite : 5 parties, 10 pages en tout

Les propriétés acido-basiques · La liaison peptidique et la structure primaire · Les structures secondaire, tertiaire et quaternaire · Séparer et étudier les protéines · Méthode, pièges et sujets

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Les notions de cette fiche

Sources vérifiées

  • D. L. Nelson et M. M. Cox, Lehninger — Principes de biochimie, De Boeck Supérieur
  • J. M. Berg, J. L. Tymoczko et L. Stryer, Biochimie, Lavoisier Médecine Sciences
  • C. B. Anfinsen, « Principles that govern the folding of protein chains », Science, 1973
  • L. Pauling, R. B. Corey et H. R. Branson, « The structure of proteins », PNAS, 1951