Guides et outils · Fiche matière
Biochimie en première année : protéines, enzymes, métabolisme
La biochimie de première année paraît d'abord être une accumulation de molécules et de réactions. Elle devient beaucoup plus simple quand on suit sa logique : des briques, des structures, des catalyseurs, et des voies qui produisent ou consomment de l'énergie.
Par Evan Blanchard, fondateur d'Amphy · publié le 15 novembre 2026 · 3 min de lecture
Les acides aminés et les protéines
Les protéines sont des chaînes d'acides aminés. Chaque acide aminé porte, sur un même carbone, une fonction amine, une fonction acide carboxylique et une chaîne latérale qui lui donne ses propriétés. Les protéines humaines sont construites à partir de vingt acides aminés standards, classés selon les propriétés de leur chaîne latérale : apolaires, polaires, acides, basiques.
Les acides aminés sont reliés par des liaisons peptidiques. La protéine s'organise ensuite en quatre niveaux :
| Structure | Ce qu'elle décrit |
|---|---|
| Primaire | La séquence des acides aminés |
| Secondaire | Les repliements locaux réguliers : hélices alpha, feuillets bêta |
| Tertiaire | Le repliement tridimensionnel complet de la chaîne |
| Quaternaire | L'assemblage de plusieurs chaînes, quand la protéine en compte plusieurs |
La fonction d'une protéine dépend de sa forme : une protéine dénaturée, dont la structure est détruite, perd son activité.
Les enzymes et leur cinétique
Les enzymes sont des catalyseurs biologiques : elles accélèrent les réactions sans être consommées. Le substrat se fixe sur le site actif, où la réaction a lieu.
Le modèle de Michaelis-Menten décrit la vitesse d'une réaction enzymatique en fonction de la concentration en substrat. Deux paramètres à connaître :
- Vmax, la vitesse maximale, atteinte quand l'enzyme est saturée ;
- Km, la constante de Michaelis, qui est la concentration en substrat pour laquelle la vitesse vaut la moitié de Vmax. Plus Km est faible, plus l'affinité de l'enzyme pour son substrat est grande.
La représentation de Lineweaver-Burk, en inverses, transforme la courbe en droite et permet de lire graphiquement Km et Vmax.
Les inhibitions
| Type | Mécanisme | Effet sur Km | Effet sur Vmax |
|---|---|---|---|
| Compétitive | L'inhibiteur occupe le site actif, en concurrence avec le substrat | Augmente (affinité apparente diminuée) | Inchangée |
| Non compétitive | L'inhibiteur se fixe ailleurs et réduit l'activité | Inchangé | Diminue |
C'est un classique des QCM : savoir lire sur un graphique de Lineweaver-Burk quel type d'inhibition est en jeu.
Le métabolisme énergétique
La glycolyse, dans le cytosol, transforme une molécule de glucose en deux molécules de pyruvate, avec un bilan net de deux ATP et deux NADH. Elle ne nécessite pas d'oxygène.
En présence d'oxygène, le pyruvate entre dans la mitochondrie, où il alimente le cycle de Krebs, dans la matrice mitochondriale. Les coenzymes réduits produits (NADH, FADH2) cèdent leurs électrons à la chaîne respiratoire, dont le fonctionnement permet la synthèse de la majeure partie de l'ATP par phosphorylation oxydative.
En l'absence d'oxygène, le pyruvate est réduit en lactate, ce qui régénère le NAD+ nécessaire à la poursuite de la glycolyse.
Les confusions qui coûtent des points
| À ne pas confondre | La différence |
|---|---|
| Glycolyse / glycogénolyse | Dégradation du glucose en pyruvate / dégradation du glycogène en glucose |
| Néoglucogenèse / glycogénogenèse | Synthèse de glucose à partir de précurseurs non glucidiques / synthèse de glycogène à partir de glucose |
| Anabolisme / catabolisme | Voies de synthèse, qui consomment de l'énergie / voies de dégradation, qui en libèrent |
| NAD+ / NADH | Forme oxydée / forme réduite du coenzyme |
| Km / Vmax | Affinité de l'enzyme pour le substrat / vitesse maximale à saturation |
À quoi ressemble une bonne fiche
Pour chaque voie métabolique : sa localisation cellulaire, son point de départ et son point d'arrivée, ses étapes clés et leurs enzymes régulatrices, son bilan énergétique, et ses conditions (présence d'oxygène, état nourri ou à jeun). Un schéma fléché par voie, refait de mémoire plusieurs fois, vaut mieux que des pages de texte.
Questions fréquentes
Qu'est-ce que le Km d'une enzyme ?
Quel est le bilan de la glycolyse ?
Comment distinguer inhibition compétitive et non compétitive ?
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